{
    "title": "Hemoglobin Yapısı",
    "image": "https://www.hemoglobin.gen.tr/images/Hemoglobin-Yapisi-85.png",
    "date": "21.01.2024 01:42:22",
    "author": "Nazlı turan",
    "article": [
        {
            "article": "<b>Hemoglobin yapısı,</b> dört tanehem grubu ve bir tane de globin içermektedir. Globin de tetramer yapıda olduğu için dolayısıyla hemoglobin de tetramer yapılıdır. Ayrıca globin dört alt üniteden oluşmaktadır. <b>Hemoglobin yapısında</b> meydana gelebilecek herhangi bir bozukluk kişide anormallikler oluşturabilir. Örneğin hastada polipeptit zinciri yapısı bozuk olduğu için hemoglobin S polimerizasyona uğrar ve Hbs çözünürlüğü az olduğu için çökmeler olur. Böylece uzun lifsel bir yapı şeklini alır. Eritrositlerin şekli bozulur ve orak halini alır.</div><div><br></div><div><b>Hemoglobin yapısı nasıldır?</b></div><ul><li><b>Hemoglobin yapısındaki</b>&nbsp hem grupları iki kısımdan oluşur. Organik kısım ve demir atomu şeklindedir. Organik kısım protoporfirin IX olarak adlandırılır. Protoporfirini yapısında Meten köprüleri ile bağlı 4 tane pirol halka vardır. Bu halkalar tetrapirol yapıyı oluşturmaktadır. Tetrapirol halkanın zincirlerinde dört metil, iki vinil, iki propiyonat yer almaktadır.</li><li><b>Hemoglobinin yapısındaki</b> pirol halkasının ortasında artı iki yüklü bir demir atomu yer almaktadır. Demir atomu altı tane koordinasyon bağı içerir. Bu koordinasyon bağlarından 4 tanesi nitrojen atomlarına bağlanmış vaziyettedir. Diğer kalan iki tanesi halka düzlemin altında ve üstünde olacak şekilde uzanmaktadır.</li><li>Bunlardan beşinci koordinasyon bağı globin yapısındaki bir alt üniteye ait polipeptit zincirindeki bir histidin kalıntısının imidazol halkası ile bağlanmış durumdadır.</li><li><b>Hemoglobin iki ana yapıdan</b> oluşur. Grupları R state (Relaxed) ve T state (Tense) şeklindedir. T durumundaki hemoglobin bir alt ünitesine oksijen bağlanması R durumuna geçişi tetikler. R durumundaki hemoglobinin oksijene olan afinitesi daha yüksektir.</li><li>Oksijen bağlanması proksimal histidin pozisyonun da değişime neden olur. Böylece polipeptidin heliks yapısını etkilemektedir.</li><li><b>Hemoglobinin yapısal</b> farklılıklardan dolayı birçok çeşidi bulunmaktadır. Bunlar normal hemoglobin ve embriyonik hemoglobin olmak üzere ikiye ayrılır.</li><li><b>Normal hemoglobin:</b> Hb Gower 1 (Zeta, epilson), Hb Gower 2 (Alfa, epilson), Hb Portland (Zeta, gamma); fetal hemoglobin olarak bilinen HbF (Alfa, gamma); yetişkin hemoglobini olarak bilinen HbA (Alfa, beta), HbA2 (Alfa, delta) şeklinde gruplandırma yapılabilir.</li><li>Embriyonik hemoglobin yapısı alfa ile kombine olarak Hb Gower 2 oluşturur. Zeta zincir alfa zincirin analoğudur. Epilson ile kombine olarak da Hb Gower 1'i oluşturur.</li><li>Fetal <b>hemoglobin yapısındaki</b> delta zincir sentezi fetal hayatın son döneminde başlar. Ayrıca fetal hemoglobin fetüs ve yeni doğan bebeklerin başlıca hemoglobin türüdür. Doğum sonrası on ikinci ayda %5'in altına düşer. On iki ile yirmi dördüncü ay arasında ise %3'ün altına düşmektedir.</li><li>Hemoglobin yapısında bulunan hem grubunun sentezinin başlangıç ve sonlanması reaksiyonları mitokondri de meydana gelmektedir. Diğer kısımların sentezi ise sitoplazma da yani sitozol de devam eder.</li><li>İnsan organizmasında hem grubunun sentezinin büyük kısmı yaklaşık %85'i kemik iliğinin olgunlaşmamış eritrositlerinin mitokondrilerin de olur. Burada üretilen hem grupları daha sonra hemoglobin yapısına katılmak üzere sentez tepkimelerine girer.</li></ul></div>"
        }
    ]
}